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Las enzimas de las arqueas (Thermococcus fumicolans) y Thermococcus onnurineus muestran una alta actividad con ATP o NAD +, y una actividad significativamente menor con TTP, GTP y CTP. La enzima cataliza la unión de las cadenas de ADN con los extremos 3'-hidroxilo y 5'-fosfato, formando un fosfodiéster y sellando ciertos tipos de roturas de una sola cadena en el ADN dúplex. La catálisis se produce mediante un mecanismo de tres pasos, comenzando con la activación de la enzima por ATP o NAD +, formando un enlace de fosforamida entre el adenilato y un residuo de lisina. A continuación, el grupo adenilato se transfiere al extremo 5'-fosfato del sustrato, formando la estructura protegida 5 '- (5'-difosfoadenosina) - [ADN]. Finalmente, la enzima cataliza un ataque nucleofílico del extremo 3'-OH en el extremo protegido, que da como resultado la formación del enlace fosfodiéster y la liberación del adenilato. Diferente de EC \ Delta 6.5.1.1, ADN ligasa (ATP), EC \ Delta 6.5.1.2, ADN ligasa (NAD +) y EC \ Delta 6.5.1.7, ADN ligasa (ATP, ADP o GTP). |
