| Nombre completo oficial |
Factor de trébol humano recombinante 2 (rHuTFF2) |
| secuencia |
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| Secuencia de aminoácidos |
EKPSPCQCSR LSPHNRTNCG FPGITSDQCF DNGCCFDSSV TGVPWCFHPL PKQESDQCVM EVSDRRNCGY PGISPEECAS RKCCFSNFIF EVPWCFFPKS VEDCHY |
| Sinónimos |
Espasmolisina, polipéptido espasmolítico, SP |
| Número de acceso |
P03403 |
| ID de gen |
7032 |
| Resumen |
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| Fuente |
Escherichia coli. |
| Peso molecular |
Aproximadamente 12.0 kDa, una única cadena polipeptídica no glicosilada que contiene 106 aminoácidos, que incluye un motivo de trébol de 40 aminoácidos que contiene tres enlaces disulfuro intramoleculares conservados. |
| Actividad biológica |
Totalmente biológicamente activo en comparación con el estándar. La DE50, determinada mediante un bioensayo de quimiotaxis utilizando células MCF-7 humanas, es inferior a 10 ng / ml, lo que corresponde a una actividad específica de> 1.0 x 105 UI / mg. |
| Apariencia |
Polvo blanco liofilizado (liofilizado) filtrado estéril. |
| Formulación |
Liofilizado a partir de una solución concentrada filtrada de 0.2 um en PB 20 mM, pH 7.4, NaCl 130 mM. |
| endotoxina |
Menos de 1 UE / ug de rHuTFF2 según lo determinado por el método LAL. |
| Reconstitución |
Recomendamos que este vial se centrifugue brevemente antes de abrirlo para llevar el contenido al fondo. Reconstituya en agua destilada estéril o tampón acuoso que contenga 0.1% de BSA a una concentración de 0.1-1.0 mg / mL. Las soluciones madre deben distribuirse en alícuotas de trabajo y almacenarse a ≤ -20 ° C. Deben realizarse diluciones adicionales en soluciones tamponadas adecuadas. |
| Estabilidad y almacenamiento |
Utilice un congelador de descongelación manual y evite ciclos repetidos de congelación-descongelación.- 12 meses desde la fecha de recepción, -20 a -70 ° C como se suministra.- 1 mes, 2 a 8 ° C en condiciones estériles después de la reconstitución.- 3 meses, -20 a -70 ° C en condiciones estériles después de la reconstitución. |
| Referencias |
1. Seib T, Blin N, Hilgert K, et al. 1997. Genómica, 40: 200-2.2. Kirikoshi HandKatoh M. 2002. Int J Oncol, 21: 655-9.3. Xue L, Aihara E, Podolsky DK, et al. 2010. Gut, 59: 1184-91.4. Poulsen SS, Thulesen J, Christensen L, et al. 1999. Gut, 45: 516-22. |
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