3′-fosfato/5′-hidroxi ligasa de ácido nucleico EC#: 6.5.1.8; ChemWhat Código: 1383900

Nombre del producto Ligasa de ácido 3′-fosfato / 5′-hidroxinucleico
Estructura de ejemplo Estructura de ejemplo de 3'-fosfato / 5'-hidroxi-ácido nucleico ligasa EC #: 6.5.1.8
Sinónimos 3′-P RNL, MXAN_0280, MXAN_4982, ligasa de empalme de ARN, rtcB, ligasa de ARN de RtcB, Rtcb-1, RtcB1, Trl1, ligasa de empalme de ARNt, ligasa de empalme de ARNt
Número EC 6.5.1.8
Número de registro CAS
Comentarios La enzima es una ligasa de ácido nucleico 2'-3 'dependiente de GTP- y Mn5 + con la capacidad de unir ARN con extremos 3'-fosfato o 2', 3'-fosfato cíclico a ARN con extremos 5'-hidroxi. También puede unir el ADN con extremos 3'-fosfato al ADN con extremos 5'-hidroxi, siempre que los extremos del ADN no estén apareados [6]. La enzima se encuentra en miembros de los tres reinos de la vida y es esencial en los metazoos para el empalme de los ARNt que contienen intrones. La reacción sigue un mecanismo de tres pasos con activación inicial de la enzima por hidrólisis de GTP, formando un enlace de fosforamida entre el guanilato y un residuo de histidina. El grupo guanilato se transfiere al extremo 3'-fosfato del sustrato, formando la estructura protegida [ADN / ARN] -3 '- (5'-difosfoguanosina). Cuando se dispone de un extremo 5'-OH adecuado, la enzima cataliza un ataque del 5'-OH en el extremo tapado para formar una unión de empalme de fosfodiéster 3'-5 ', liberando el guanilato. Cuando actúa sobre un ARN 2 ', 3'-fosfato cíclico, la enzima caializa una reacción adicional, hidrolizando el fosfato cíclico a un 3'-fosfato [9]. La enzima metazoo requiere cofactores activadores para lograr una catálisis de recambio múltiple [8].
cofactor Mn2 +
Nuestra Historia
Reacciones (1) (Ribonucleótido) (n) -3′-fosfato + 5′-hidroxi- (ribonucleótido) (m) + Gtp = (ribonucleótido) (n + m) + gmp + difosfato. (2) (Ribonucleótido) (n) -2 ′, 3′-ciclofosfato + 5′-hidroxi- (ribonucleótido) (m) + Gtp + H (2) O = (ribonucleótido) (n + m) + gmp + difosfato (reacción general).

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